Читать онлайн Ферменты бесплатно

Ферменты

Часть первая.

I. Определение. Химическая природа. Понятия: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор.

Рис.3 Ферменты
Рис.9 Ферменты
Рис.1 Ферменты

II. Сравнение фермента и небиологического катализатора.

2.1 Общие черты.

Рис.15 Ферменты

III. Влияние температуры на активность фермента.

Рис.12 Ферменты

IV. Влияние рН на активность фермента.

Рис.10 Ферменты

V. Специфичность.

Рис.4 Ферменты
Рис.5 Ферменты
Рис.11 Ферменты

VI. Активный центр.

Активный центр – уникальная комбинация аминокислотных остатков, участвующих в присоединении S и ведении катализа, формируется на уровне третичной структуры.

Рис.8 Ферменты

В первичной структуре участки АЦ расположены далеко друг от друга, например в молекуле протеолитического фермента химотрипсина. Аминокислотные остатки расположены ГИС – 57 положение, АСП – 102 и СЕР – 195.

Согласно теории «индуцированного соответствия» Кошленда, присоединение S к Е вызывает соответствующие изменения конформации А.Ц., что ведёт к образованию ES комплекса.

Рис.14 Ферменты

Как видно из рисунка участники А.Ц. при приближении S пространственно сближаются и фермент начинает катализ.

VII. Аллостерический центр.

Аллостерический центр – участок фермента, расположенный вне активного центра, к которому присоединяются низкомолекулярные соединения, а также гормоны. Таким образом он выполняет регуляторную функцию.

Рис.7 Ферменты
Рис.0 Ферменты

Как мы видим продукт реакции по типу обратной связи взаимодействует с аллостерическим центром, меняет пространственную конфигурацию фермента и образование ES становится невозможным. Это называется аллостерическое ингибирование или ретро ингибирование, или ингибирование продуктом реакции по типу обратной связи.

Рис.6 Ферменты

VIII. Особенности ферментативного катализа.

Рис.13 Ферменты

а – реакция первого порядка, скорость реакции пропорциональна концентрации S, именно в зоне а можно определить активность фермента.

б – реакция смешанного порядка.

в – реакция нулевого порядка когда V = V max, и не зависит от концентрации S.

8.1 Константа Михаэлиса.

Км – константа Михаэлиса – это концентрация S, при которой скорость соответствует Данная величина изображается также по методу двойных обратных величин – график Лайнуивера-Берка.

Рис.2 Ферменты

Энергия активации – это та энергия, которая необходима, чтобы все молекулы 1 моля вещества пришли в активное состояние. Фермент увеличивает количество активных молекул и снижает уровень энергии активации.

Teleserial Book